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WSR094-Folsäure, Vitamin B12 und Ascorbinsäure
Episode 94

WSR094-Folsäure, Vitamin B12 und Ascorbinsäure

In dieser Episode besprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp die letzten wasserlöslichen Vitamine: Folsäure, Vitamin B12 und C. Sie erklären die Funktionen von THF sowie B12 und klären, warum Ascorbinsäure eigentlich kein echtes Vitamin ist.

Wirkstoffradio (MP3 Feed)

March 15, 20261h 3m

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Show Notes

In der dritten Episode schließen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp das Thema der wasserlöslichen Vitamine ab. Im Fokus stehen diesmal Folsäure, Vitamin B12 und Ascorbinsäure.

Struktur der Folsäure: Der 6-Methylpterin-Rest ist blau, der para-Aminobenzoesäure-Rest grün und der Glutaminsäure-Rest gelb hinterlegt. Die roten Ziffern geben die Nummerierung des Pterin-Rests an und markieren wichtige enzymatisch aktive Positionen. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Zunächst erklärt Hans-Dieter den Aufbau der Folsäure, in der neben einem Pterin-Baustein auch para-Aminobenzoesäure und Glutamat miteinander verknüpft sind. Er stellt die Tetrahydrofolsäure (THF) als aktive Form vor und geht auf die Methyl-THF-Varianten ein, die im Körper als Methylgruppen-Spender fungieren. Auf Basis dieses Wissens lässt sich auch gut erklären, wie Wirkstoffe funktionieren, die die Dihydrofolatreduktase blockieren.

Anschließend widmen sich die beiden dem Vitamin B12 (Cobalamin). Sie beleuchten dessen zentrale Funktion bei der Übertragung unterschiedlicher Kohlenstoffgerüste, beispielsweise bei der Synthese von *beta*-Leucin, Succinyl-CoA und Acetyl-CoA.

Abschließend klärt Hans-Dieter spannende Fragen rund um Vitamin C: Warum ist Ascorbinsäure streng genommen eigentlich gar kein „richtiges“ Vitamin? Wieso reagiert sie als Lacton trotzdem sauer und was verbirgt sich eigentlich hinter der Dehydroascorbinsäure?

(Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.)

Einleitung zu den Vitaminen

Folsäure

Struktur der Folsäure: Der 6-Methylpterin-Rest ist blau, der para-Aminobenzoesäure-Rest grün und der Glutaminsäure-Rest gelb hinterlegt. Die roten Ziffern geben die Nummerierung des Pterin-Rests an und markieren wichtige enzymatisch aktive Positionen. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Vorkommen der Folsäure

Physiologisch aktive Form von Folsäure

Struktur der Tetrahydrofolsäure. Die Positopnen der hydrierten Bindungen sind rot markiert. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Methylierung der Folsäure

Varianten des Methyl-Tetrahydrofolats (THF): Links ist 5-Methyl-THF und in der Mitte 10-Methyl-THF abgebildet. Rechts ist 5,10-Methylen-THF dargestellt, bei dem die Methylengruppe mit beiden Stickstoffatomen verbunden ist. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Herkunft und Verwendung der Methylgruppen

Umwandlung von Uracil in Thymin

Struktur des Thymins. Die grün markierte Methylgruppe wird auf Uracil übertragen, um Thymin zu bilden. Quelle: NEUROtiker, Public domain, via Wikimedia Commons.

Weitere Biosynthesen

Folsäure Mangelerscheinungen

Inhibitoren der DHFR

Struktur von Methotrexat

Struktur des Methotrexats. Im Vergleich zur Folsäure wurde im Pterin-System an Position 4 (blau) die Carbonylgruppe durch eine Aminogruppe ersetzt. Dadurch erhöht sich die Elektronendichte am Stickstoff in Position 1 (rot) um Größenordnungen, wodurch dieser deutlich basischer wird. Zudem wurde an Position 10 (grün) eine Methylgruppe eingefügt. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Methotrexat Bindung in der DHFR

Vergleich der Pterin-Reste von Folsäure (links) und Methotrexat (rechts). Grüne und rote Pfeile markieren H-Brücken-Donatoren bzw. -Akzeptoren. Die strukturellen Änderungen im Methotrexat verändern das H-Brücken-Muster massiv, wodurch dessen Pterin-Rest verdreht in der Dihydrofolatreduktase bindet. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Vitamin B12

Struktur von Cobalamin. Oberhalb der Corrin-Ebene können verschiedene Liganden (R) an das Cobalt-Zentralatom (rot) gebunden sein. Für R (rot) kommen CN, OH, H₂O, NO₂, eine Methylgruppe oder 5′-Desoxyadenosin infrage. Quelle: Wirkstoffradio.

Vergleich Corrin zu Häm

Vergleich des Porphyrin-Grundgerüsts aus Häm (links) mit dem Corrin-Gerüst des Cobalamins (rechts). Der rote Pfeil markiert das Kohlenstoffatom, das im Corrin fehlt. Zusätzlich sind im Corrin vier Einfachbindungen markiert, die im Porphyrin als Doppelbindungen vorliegen. Quelle: Wirkstoffradio.

Stoffwechselfunktionen des Cobalamin

Aufnahme von Vitamin B12

Vitamin B12 Mangel und Funktion

Vitamin C

Struktur von Vitamin C

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