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WSR090-Einführung in die Vitamine, B1 Thiamin und B2 Riboflavin
Episode 90

WSR090-Einführung in die Vitamine, B1 Thiamin und B2 Riboflavin

In dieser Episode erklären Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp die Funktionen der Vitamine B₁ und B₂ und zeigen, wie Thiamin und Riboflavin über TPP und FAD entscheidend am Energiestoffwechsel beteiligt sind.

Wirkstoffradio (MP3 Feed)

November 9, 20251h 7m

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Show Notes

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp über Vitamine.
Nach einer kurzen Einführung zu den besonderen Aufgaben der Vitamine und ihrer Einteilung in wasser- bzw. fettlösliche Vitamine konzentrieren sie sich in dieser Episode auf den Vitamin-B-Komplex, insbesondere auf die Vitamine B₁ und B₂.

Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Zunächst besprechen sie Vitamin B₁, auch bekannt als Thiamin. Dabei erklärt Hans-Dieter Höltje ausführlich den Pyruvatdehydrogenase-Komplex und beschreibt detailliert die drei Schritte dieses Enzyms sowie die Rolle des Thiamins im aktiven Zentrum. Er zeigt, wie der aus Pyruvat entstehende Hydroxyethylrest zunächst in einen Acetylrest umgewandelt wird, der anschließend auf eine Liponsäure und schließlich auf Coenzym A übertragen wird.
Im zweiten Teil sprechen Hans-Dieter und Bernd über Vitamin B₂, also Riboflavin, und seine Funktion im Körper als Bestandteil von FAD bzw. FADH₂. Dabei erläutern sie, wie sich das mesomere System in einem Teil des Moleküls während der Reduktionsreaktion verändert.

(Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.)

Einführung in die Vitamine

Einteilung der Vitamine

Der wasserlösliche Vitamin B-Komplex

Struktur von Thiamin. Der Pyrimidinring ist blau, der Thiazolring grün und die Amidinfunktion rot hervorgehoben. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Exkurs Chemie des Amidinsystems

Wirkform des Thiamins

Struktur von Thiaminpyrophosphat (TPP).
Struktur von Thiaminpyrophosphat (TPP). Quelle:Hans-Dieter Höltje.

Vorkommen von Thiamin

Aufnahme in den Körper

Biochemische Bedeutung

Pyruvatdehydrogenase-Komplex – Wikipedia Artikel

Pyruvatdehydrogenase

Pyruvat

Struktur von Pyruvat.
Struktur von Pyruvat. Quelle: Dapperti, Public domain, via Wikimedia Commons.

Das geladene N und sein benachbartes C Atom

In der ersten Stufe der Pyruvatdehydrogenase.

Mechanismus der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat zu Hydroxyethyl-TPP (cyan). Zur besseren Übersicht wurden sowohl das Pyrimidinsystem als auch der Diphosphatrest als R abgekürzt. Die Umlagerung der Bindungen bzw. Elektronenpaare wird in den jeweiligen Schritten mit roten Pfeilen gekennzeichnet. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Rolle des Glutamat Glu59

Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Liponsäure als Cofaktor im zweiten aktiven Zentrum

Allgemeine Struktur von Liponsäureamid. Im Körper wird das Liponamid über die Seitenkette des Aminosäurerests von Lysin amidiert. Quelle:Hans-Dieter Höltje.

Reaktion bei der Acetyltransferase

Reaktionsmechanismus in der Acetyltransferase. Ein Acetylrest wird vom Hydroxyethyl-TPP auf ein Liponsäureamid übertragen. Quelle:Hans-Dieter Höltje.

Reaktion im 3. aktiven Zentrum

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